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深海芽孢杆菌100S核糖体冷冻电镜结构解析

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AI 综述

2026年10月5日,一篇bioRxiv预印本研究解析了深海芽孢杆菌分离株天然100S核糖体的冷冻电镜结构,发现其存在构象异质性。研究显示,除HPF的NTD介导解码中心遮蔽、CTD介导二聚化外,Linker及靠近16S rRNA 3′端aSD序列的带电CTD表面也参与调控。Linker替换可差异影响翻译抑制而不影响100S形成,带电CTD表面突变则增强翻译抑制,支持NTD、Linker与CTD模块化协同的模型。

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报道时间线

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10月5日
  1. bioRxiv 预印本
    深海芽孢杆菌长型HPF冷冻电镜结构揭示100S组装与翻译抑制的模块化机制

    研究解析了深海芽孢杆菌分离株天然100S的冷冻电镜结构,发现其存在构象异质性。除HPF的NTD介导解码中心遮蔽、CTD介导二聚化外,Linker及靠近16S rRNA 3′端aSD序列的带电CTD表面也参与调控。Linker替换可差异影响翻译抑制而不影响100S形成,带电CTD表面突变则增强翻译抑制,支持NTD、Linker与CTD模块化协同的模型。

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