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计算重设计微藻FBPase提升稳定性与催化能力
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AI 综述
2026年10月14日,bioRxiv发布预印本,研究者对莱茵衣藻Calvin-Benson-Bassham循环中的光合FBPase进行计算机重设计,按远缘同源指导同时替换超过13%的氨基酸。重设计蛋白以纯重组形式表现出显著高于野生型的稳定性:野生型易变性或聚集,重设计版本更倾向形成具催化活性的同源四聚体。热变性实验显示其热稳定性大幅提升,并与长时间内增强的酶活性良好相关。
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最新进展10月14日 08:00
预印本显示重设计FBPase热稳定性与酶活性均显著优于野生型。报道时间线
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10月14日
- bioRxiv 预印本计算重设计莱茵衣藻 Calvin-Benson-Bassham 循环光合 FBPase 提升体外稳定性与催化能力
研究者对莱茵衣藻(Chlamydomonas reinhardtii)Calvin-Benson-Bassham 循环中的光合 FBPase 进行计算机重设计,按远缘同源指导同时替换超过13%的氨基酸。重设计蛋白以纯重组形式表现出显著高于野生型的稳定性,野生型易变性或聚集,重设计版本更倾向形成具催化活性的同源四聚体。热变性实验显示其热稳定性大幅提升,并与长时间内增强的酶活性良好相关。
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