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牛乳蛋白对假单胞菌金属蛋白酶底物可及性研究
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AI 综述
2026年10月6日，一项发表于bioRxiv的预印本研究以serralysin家族金属蛋白酶AprX为对象，检测六种牛乳蛋白，探讨牛乳蛋白对假单胞菌金属蛋白酶的可及性。研究针对静态结构溶剂可及性预测蛋白酶切割位点的假设，发现序列兼容性与局部切割键可及性无法区分酪蛋白与乳清蛋白。当所需连续底物窗口增大时，乳清蛋白可及性逐步下降，在P4-P4′工作足迹范围内降至0%，而酪蛋白窗口在分离链系综中均保持可及。thermolysin外部基准测试否定了刚性全蛋白碰撞指标，但未改变连续可及性结论。
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最新进展10月6日 08:00
预印本研究显示酪蛋白比乳清蛋白更易被AprX水解，连续底物窗口可及性差异是结构原因。报道时间线
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10月6日
- bioRxiv 预印本牛乳蛋白对 Pseudomonas 金属蛋白酶的可及性研究：揭示酪蛋白比乳清蛋白更易水解的结构原因
针对静态结构溶剂可及性预测蛋白酶切割位点的假设，研究以 serralysin 家族蛋白酶 AprX 为对象，检测六种牛乳蛋白发现序列兼容性与局部切割键可及性无法区分酪蛋白与乳清蛋白。当所需连续底物窗口增大时，乳清蛋白可及性逐步下降，在 P4-P4′ 工作足迹范围内降至 0%，而酪蛋白窗口在分离链系综中均保持可及。thermolysin 外部基准测试否定了刚性全蛋白碰撞指标，但未改变连续可及性结论。
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