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AbTir卷曲螺旋结构域抑制机制解析
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AI 综述
2026年10月7日，一篇bioRxiv预印本研究解析了鲍曼不动杆菌AbTir全长蛋白与纳米抗体复合物的晶体结构，发现其TIR二聚体表面仅能容纳一条对称相关的CC螺旋，从而破坏了全长蛋白的整体对称性。结构比较提示该TIR二聚体可能代表NAD+结合位点尚未形成的非活性状态。系统发育分析将AbTir归入与防御相关基因组位点关联的细菌TIR蛋白家族，但在替代宿主大肠杆菌中未检测到可测量的抗噬菌体活性。
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最新进展10月7日 08:00
预印本解析AbTir全长晶体结构，揭示CC螺旋破坏TIR二聚体对称性的抑制机制。报道时间线
沿着报道，了解事件的不同侧面。
10月7日
- bioRxiv 预印本AbTir 的 CC 结构域如何抑制鲍曼不动杆菌 TIR NADase 活性：晶体结构揭示对称性破坏机制
研究解析了鲍曼不动杆菌 AbTir 全长蛋白与纳米抗体复合物的晶体结构，发现其 TIR 二聚体表面仅容纳一条对称相关的 CC 螺旋，破坏了全长蛋白的整体对称性。结构比较提示该 TIR 二聚体可能代表 NAD+ 结合位点尚未形成的非活性状态。系统发育分析将 AbTir 归入与防御相关基因组位点关联的细菌 TIR 蛋白家族，但在替代宿主大肠杆菌中未检测到可测量的抗噬菌体活性。
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