bioRxiv 预印本· Gu, W., Manik, M. K., Jobichen, C., Haudiquet, M., DSilva, J., Lai, C.-Y., Li, S., Qian, X., Malik, A. J., Ascher, D. B., Read, R. J., Barr, J. J., Tham, W.-H., Bernheim, A., Knott, G. J., Kobe, B. ·· 14 小时前AI 评分12
AbTir 的 CC 结构域如何抑制鲍曼不动杆菌 TIR NADase 活性：晶体结构揭示对称性破坏机制
Structural basis of coiled-coil domain-mediated inhibition of A. baumannii AbTir NAD+ nucleosidase activity
AI 导读
研究解析了鲍曼不动杆菌 AbTir 全长蛋白与纳米抗体复合物的晶体结构，发现其 TIR 二聚体表面仅容纳一条对称相关的 CC 螺旋，破坏了全长蛋白的整体对称性。结构比较提示该 TIR 二聚体可能代表 NAD+ 结合位点尚未形成的非活性状态。系统发育分析将 AbTir 归入与防御相关基因组位点关联的细菌 TIR 蛋白家族，但在替代宿主大肠杆菌中未检测到可测量的抗噬菌体活性。
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