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curli淀粉样蛋白经caspase-11激活树突状细胞炎症小体
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AI 综述
2026年10月4日，bioRxiv发布一项预印本研究，揭示肠杆菌科生物膜组分curli淀粉样蛋白可直接结合caspase-11，激活非经典炎症小体，并经由NLRP3驱动IL-1β成熟，且不引起细胞焦亡。该非裂解性信号伴随有限的gasdermin D寡聚化及NINJ1依赖性膜破裂。研究还发现，curli过度活化的树突状细胞在体内向引流淋巴结迁移增强，含curli的生物膜同样诱导不伴细胞死亡的IL-1β分泌。目前该研究处于预印本阶段，尚未见后续报道。
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最新进展10月4日 08:00
bioRxiv预印本揭示curli直接结合caspase-11激活树突状细胞非经典炎症小体。报道时间线
沿着报道，了解事件的不同侧面。
10月4日
- bioRxiv 预印本研究揭示curli淀粉样蛋白直接结合caspase-11驱动树突状细胞过度活化
研究发现，肠杆菌科生物膜组分curli淀粉样蛋白可直接结合caspase-11，激活非经典炎症小体并经由NLRP3驱动IL-1β成熟，且不引起细胞焦亡。该非裂解性信号伴随有限的gasdermin D寡聚化及NINJ1依赖性膜破裂，curli过度活化的树突状细胞在体内向引流淋巴结迁移增强。含curli的生物膜同样诱导不伴细胞死亡的IL-1β分泌。
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